Los anticuerpos son proteínas del grupo globulinas, llamadas inmunoglobulinas (Ig). Los anticuerpos son moléculas formadas por los linfocitos B maduros.
La función del anticuerpo consiste en unirse al antígeno y presentarlo a células efectoras del sistema inmune. Esta función está relacionada con la estructura de los distintos tipos de inmunoglobulinas. Según su localización, los anticuerpos pueden dividirse en dos tipos, los anticuerpos de superficie, receptores de antígenos, que quedan adheridos a la membrana plasmática del linfocito B, y los anticuerpos libres circundantes en la sangre.
1. Estructura de las Inmunoglobulinas:
Son proteínas globulares de gran peso molecular, formadas por 4 cadenas polipeptídicas, dos pesadas, llamadas H (heavy), y dos ligeras, denominadas L (light). Estas cadenas se unen mediante puentes disulfuro, uno entre las cadenas L y H, y dos entre las cadenas H. Estas cadenas proteicas presentan radicales glucídicos.
Existen dos tipos de cadenas L (l y k) y cinco tipos de cadenas H (a, d, e, g y m), que dan lugar a los cinco isótopos de inmunoglobulina existentes (A, D, E, G y M).
Las cadenas H y L presentan dos regiones, o dominios, diferenciados: el dominio variable, V, y el dominio constante, C. El dominio variable es el responsable de reconocer al antígeno y unirse a él, ya que ahí se encuentra el paratopo. El dominio constante se une a las células del sistema inmune para activarlas.
En las cadenas H aparece una zona denominada región bisagra. Esta región posee la característica de ser muy flexible, permitiendo adquirir distintos ángulos entre las regiones V y C, y entre los brazos de la inmunoglobulina.
Existe una gran variedad de anticuerpos, tantos como antígenos. Esta gran variedad se obtiene como consecuencia de la reordenación y la mutación de los genes que codifican la región V.
2. Tipos de inmunoglobulinas:
Los isótopos de inmunoglobulina que aparecen en la especie humana son las inmunoglobulinas A, D, E, G y M.
· Inmunoglobulina G: Es la más abundante (80% del total de inmunoglobulinas). Se une rápidamente con macrófagos y neutrófilos, provocando la destrucción del microorganismo. Puede atravesar la barrera placentaria y se secreta en la leche materna. Por ello, es responsable de la inmunidad fetal y la del recién nacido.
· Inmunoglobulina A: corresponde al 13% del total de inmunoglobulinas. Se encuentra específicamente en secreciones serosas y mucosas, como son la leche o las lágrimas. Actúa protegiendo la superficie corporal y los conductos secretores. Genera, junto con la inmunoglobulina G, la inmunidad al recién nacido, al encontrarse en la leche.
· Inmunoglobulina M: representa el 6% del total de inmunoglobulina. Aparece en los linfocitos B unida a su membrana plasmática. Se manifiesta en la respuesta primaria activando el sistema del complemento.
· Inmunoglobulina D: aparece en muy baja concentración (1%). Son las primeras inmunoglobulinas sintetizadas por los linfocitos B. Su función puede estar relacionada con la activación de estas células. Su estructura es similar a la estructura de la inmunoglobulina G, aunque varía en la posición de los restos glucosídicos de las cadenas proteicas.
· Inmunoglobulina E: se encuentra en concentraciones muy bajas en el suero y secreciones al exterior (0'002%). Sin embargo, su concentración aumenta en los procesos alérgicos.
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